AMINOKYSELINY

Ze živých organismů izolováno několik set aminokyselin, některé se vyskytují pouze v určitých biologických druzích a mají rozmanité funkce, úlohu některých zatím neznáme. Nejdůležitějších je dvacet, ze kterých jsou zbudovány bílkoviny a peptidy (malé "bílkovinné" molekuly) – kódované aminokyseliny.Představují zhruba 90 % aminokyselin přítomných v organismu. 

Kódované aminokyseliny

Kódované kyseliny se nazývají proto, že pro každou aminokyselinu existuje konkrétní kód nebo kódy tvořené třemi po sobě jdoucími nukleotidy ve struktuře RNA, resp. DNA (viz metabolismus nukleových kyselin, translace). Všechny mají společný základní skelet. Jedná se o alfa-kyseliny. Tzn., že se jedná o karboxylové kyseliny mající na alfa uhlíku (na prvním substituce schopném atomu uhlíku - tedy uhlíku číslo 2) aminoskupinu. Část, kterou se liší se označuje jako postranní řetězec.

struktura aminokyselin

Názvy kyselin

Většinou se přednostně používají triviální názvy odvozené od zdroje , ze kterého byly poprvé izolovány nebo podle některé významné či typické vlastnosti.

Název Postranní řetězec (R) Původ názvu
glycin H- podle sladké chuti (řec. glykýs)
tyrosin OH-C6H4-CH2- podle sýra, ze kterého byl poprvé izolován (řec. tyros)
asparagin NH2-CO-CH2- podle chřestu (lat. asparagus)

Pro zápis struktur bílkovin se používají třípísmenné symboly (Gly, Tyr, Asn), u složitějších molekul nověji i symboly jednopísmenné (G, Y, N).

Oxytocin a vazopresin

S výjimkou glycinu se díky přítomnosti asymetrického atomu uhlíku vyskytují ve dvou konfiguracích - optických izomerech. Označují se jako D- a L- konfigurace.

optické izomery aminokyselin

V bílkovinách se vyskytují pouze L-formy. Předpokládá se, že výběr L-konfigurace byl náhodný. Jakmile však k této volbě došlo, musela být dodržována protože proteosyntetický aparát (mechanismy syntézy bílkovin) vyžaduje standardní konfiguraci. Některé mikroorganismy využívá D-konfigurace aminokyselin k tvorbě vysoce toxických antibiotik.

Získávání aminokyselin

Rostliny a většina mikroorganismů kryjí veškerou spotřebu samovýrobou. Živočichové vyrábí pouze některé. Ostatní musí přijímat potravou - esenciální aminokyseliny.

Fyzikální vlastnosti

Pro konečné uspořádání bílkovinných řetězců jsou důležitější fyzikální vlastnosti postranních řetězců aminokyselin než jejich chemická povaha. Jsou to především velikost, polarita a acidobazický charakter

Velikost

Ovlivňuje konečný tvar bílkovinného řetězce

Polarita 

Polární aminokyseliny např. asparagin - mohou vytvářet vodíkové vazby a podílet se na elektrostatických interakcích
Nepolární aminokyseliny - např. alanin

Acidobazický charakter

Aminokyseliny mají dipolární charakter, tzn. že v závislosti na pH prostředí se mohou chovat jako kyseliny nebo jako zásady. Při určitém pH vzniká obojetný iont s kladným i záporným nábojem - amfiont.

Amfiont

pH , při které vzniká amfiont, neboli pH, při kterém je výsledný náboj nulový - izoelektrický bod pI. Tato vlastnost se dá dobře využít při separaci a identifikaci aminokyselin (elektroforéza)

Chemické vlastnosti

Nejdůležitější metabolické reakce lze rozdělit do čtyř skupin:

1. Kondenzace

Spojování aminokyselin za vzniku dipeptidů až polypeptidů, tzn. bílkovin. Spojování probíhá prostřednictvím peptidové vazby. Při reakci se uvolňuje voda. Tzn., že zpětná reakce probíhá jako hydrolýza.

kondenzace aminokyselin

2. Dekarboxylace

Reakce, při které se z molekuly aminokyseliny odstraňuje karboxylová skupina za vzniku aminu.

Dekarboxylace

3. Transaminace

Reakce, při které dochází k přenosu aminoskupiny z jedné molekuly na druhou. Probíhá při syntéze aminokyselin.

Transaminace

4. Oxidační deaminace

Reakce, při které dochází k odbourávání aminokyselin (v konečné podobě až na oxid uhličitý, vodu a amoniak). Dochází k zisku energie. Toxický amoniak se musí odstranit z organismu nebo je přeměněn na netoxickou sloučeninu, např. močovinu nebo kyselinu močovou.

Deaminace

Přehled kódovaných aminokyselin

Struktura postranního řetězce Triviální název Zkratky pI
kyseliny bez postranního řetězce
H- glycin Gly G 5,97
kyseliny s alkylovým řetězcem
-CH3 alanin Ala A 6,01
valin Val V 5,97
leucin Leu L 5,98
isoleucin Ile I 5,94  
kyseliny s hydroxylem 
serin Ser S 5,68
threonin Thr T 5,64
kyseliny se sirnou skupinou
cystein Cys C 5,02
methionin Met M 5,74
kyseliny s další karboxylovou skupinou
kyselina asparágová Asp D 2,98
kyselina glutamová Glu E 3,22
kyseliny s karboxyamidovou skupinou
asparagin Asn N 5,41
glutamin Gln Q 5,65
kyseliny s bazickou skupinou
lysin Lys K 9,59
arginin Arg R 10,76
histidin His H 7,59
kyseliny s aromatickým postranním řetězcem
fenylalanin Phe F 5,48
tyroxin Tyr Y 5,66
tryptofan Trp W 5,89
kyseliny s postranním řetězcem jako součástí kruhu
prolin Pro P 6,40
esenciální aminokyseliny
esenciální v dětství
podmíněně esenciální (tyrosin vzniká z fenylalaninu, cystein z methioninu)