ENZYMY

Všechny chemické reakce, které jsou součástí metabolismu jsou řízeny pomocí biokatalyzátorů. Jejich nejpočetnější a nejdůležitější skupinu tvoří bílkovinné makromolekuly, obdařené katalytickými vlastnostmi. Pokud urychlují chemické přeměny, nazýváme je enzymy, zatímco bílkovinám katalyzujícím procesy, při nichž nedochází k chemickým změnám, ale např. jen ke změně konformace říkáme faktory. I nejjednodušší  buňky obsahují až 3 000 různých enzymů. (Dnes víme, že vysoce aktivními enzymy mohou být i molekuly RNA. Existují domněnky, že právě ony byly prvními katalyzátory metabolických reakcí)

Na existenci enzymů je založena veškerá existence života, ale uplatňuje se i jako činitel měnící tvář Země. Dokumetují to tyto údaje: enzymovou katalýzou bylo za dobu existence naší planety zpracováno množství hmoty přesahující hmotnost zeměkoule (6.1021 t) Důsledkem této činnosti jsou např. obrovské vápencové útvary, zásoby uhlí, ropy a zemního plynu a okolo 400 bilionů tun kyslíku uvolněného rostlinami do atmosféry.

Existenci enzymů tušil již J. Berzelius, když v roce 1834 napsal, že v organismech probíhají tisíce katalyzovaných reakcí.. Tyto biokatalyzátory byly dříve nazývány fermenty, protože byly činěny odpovědnými za rozkladné děje probíhající v živé přírodě za procesy využívané od nepaměti k výrobě potravin a nápojů (např. kvašení), pro něž se používal termín fermentace. Označení enzym pochází z řeckého en zýme = v kvasnicích, podle toho, že kvašení bylo vyvoláno i pomocí látek obsažených v buňkách kvasnic a nebylo zapotřebí živých kvasinek.

Stejně jako umělé katalyzátory urychlují chemické reakce tím, že snižují aktivační energii a zároveň neovlivňují chemickou ropvnováhu. V mnoha ohledech je však enzymy předčí:
1. Rychlost
Jediná molekula enzymu je schopna za 1 s přeměnit až 50 000 molekul - substrátu. To převyšuje o několik řádů rychlost dějů katalyzovaných umělými katalyzátory.
2. Specifita
Vykazují vysokou specifitu jak co do typu katalyzované reakce (funkční specifita), tak co do struktury přeměňovaných molekul - substrátů (substrátová specifita).
3. Mírné podmínky
Teploty 20 až 40 °C, normální tlak a pH většinou kolem 7.
4. Regulace
Enzymově katalyzované reakce mohou být velmi citlivě regulovány, a to dokonce na několika úrovních.

Názvosloví a třídění

Nejdéle známé enzymy mají triviální názvy zakončené koncovkou -in (pepsin, ptylin, trypsin). Později byla pro enzymy zvolena koncovka -asa a název byl tvořen podle substrátu, jehož přeměnu enzym katalyzoval (bílkoviny - proteasa, lipidy - lipasa, škrob - amylasa), nebo charakteru katalyzované reakce (oxidasa, hydrolasa, transaminasa). Vzhledem k narůstajícímu množství poznaných a pojmenovávaných enzymů se dnes kombinují oba principy. Enzymy se dnes rozdělují do šesti tříd.

1. Oxidoreduktasy

Katalyzují mezimolekulové oxidačně redukční přeměny. Jsou jednou z nejpočetnějších tříd enzymů a všechny jsou povahy složených bílkovin. Oxidoredukční děje se realizují buď přenosem atomů vodíku nebo elektronů, případně vestavěním atomu kyslíku do substrátu.
Příkladem je alkoholdehydrogensa, která katalyzuje oxidaci ethanolu na acetaldehyd

oxidoreduktasy

2. Transferasy

Realizují přenos skupin v aktivované formě z jejich donoru na jejich akceptor. Účastní se řady biosyntetických dějů. Mají povahu složených bílkovin. Příkladem je kináza, která katalyzuje přenos fosfátu z adenosintrifosfátu na glukosu za vzniku glukosa-6-fosfátu.

hexokinasa

3. Hydrolasy

Štěpí vazby, které vznikly kondenzací, tzn. spojováním molekul za současného uvolňování vody. Hydrolyticky tak štěpí např. peptidické, glykosidové, esterové ad. vazby. Mají často povahu jednoduchých bílkovin. Příkladem jsou proteasy, které mohou štěpit peptidické vazby v peptidech a bílkovinách.

proteasa

4. Lyasy

Katalyzují nehydrolytické štěpení a energeticky nenáročný vznik vazeb C-C, C-O, C-N ad. Provádějí to většinou tak, že odštěpují ze substrátu nebo do něj vnášejí malé molekuly (H2O, CO2, NH3 ad.) bez pomoci dalšího reaktantu. Tvoří málo početnou skupinu. Mají povahu složených bílkovin. Příkladem je pyruvátdekarboxylasa, která odštěpuje z pyruvátu (kyseliny pyrohroznové) oxid uhličitý za vzniku acetaldehydu.

lyasa

5. Isomerasy

Realizují vnitromolekulové přesuny atomů a skupin, tedy vzájemné přeměny izomerů. Je to nejméně početná skupina enzymů. Mají většinou povahu jednoduchých bílkovin. Příkladem je triosafosfátisomerasa, která katalyzuje vytvoření rovnováhy mezi gylceraldehyd-3-fosfátem a dihydroxyacetonfosfátem.

isomerasa

6. Ligasy

Katalyzují vznik energeticky náročných vazeb za současného rozkladu látky uvolňující energii (např. ATP). Poměrně málo početná skupina enzymů. Mají povahu složených bílkovin. Příkladem je pyruvátkarboxylasa, která přeměňuje pyruvát na oxalacetát.

ligasa

Struktura enzymů

Enzymy patří mezi globulární bílkoviny, z nichž většina (až 70 %) má povahu složených bílkovin.  Složené enzymy obsahují část bílkovinou - apoenzym a nebílkovinou - kofaktor. Pokud je kofaktor poutánpevně a můžeme jej označovat jako stabilní část molekuly enzymu označuje se jako prostetická skupina. Pokud je vázán slabě a může se od ní lehce odddělovat označujeme jej jako koenzym. Struktura kofaktorů byla objasněna mnohem dříve než struktura bílkovinných částí. Pro třídění kofaktorů je praktičtější hledisko funkční než jejich chemické struktury.

Kofaktory oxidoreduktas

Jedněmi z nejrozšířenějších kofaktorů jsou nikotinamidadenindinukleotid (NAD+) a nikotinamidadenindinukleotidfosfát (NADP+). Mají povahu koenzymů a jsou součásti asi 250 enzymů. Mají povahu transhydrogenas - odnímají substrátům (hlavně alkoholům a aldehydům) dvojici atomů vodíku.

NAD

Jeden z atomů vodíku se váže do polohy 4 na pyridinový kruh nikotinamidu, druhý jako proton na apoenzym.